La respuesta efectora humoral
está a cargo de las inmunoglobulinas o anticuerpos
que son moléculas secretadas por células plasmáticas.
Existen cinco clases de inmunoglobulinas: IgM, IgG, IgA,
IgE e IgD, formadas por una unidad básica compuesta
de dos cadenas polipetídicas globulares pesadas y
dos cadenas livianas unidas entre sí por puentes
disulfuro (A). Ambas cadenas presentan una zona constante
(c) y una zona variable (v). En esta última, se encuentra
una zona hipervariable formada por 10 a 15 aminoácidos
que conforman el receptor idiotípico (r) responsable
de la unión con el epitopo presente en el antígeno.
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Al ser sometida a digestión por papaína (flecha),
esta molécula genera dos fragmentos, el fragmento
Fab responsable de la unión con antígeno y
el fragmento Fc que determina diversas funciones biológicas
en las diferentes inmunoglobulinas. El fragmento Fab está
formado por una región constante y una región
variable de una cadena pesada y de una cadena liviana. El
fragmento Fc está formado sólo por regiones
constantes de cadenas pesadas.
Las clases de inmunoglobulinas están determinadas
por los diferentes isotipos de las cadenas pesadas. Estas
pueden ser mu, gamma, alfa, delta o epsilon. Las cadenas
livianas pueden ser kappa o bien lambda. Las distintas clases
de inmunoglobulinas presentan diversas funciones biológicas.
La IgM (1) está formada por cinco unidades básicas
de inmunoglobulina unidas entre si por una pieza J y se
encuentra presente en el plasma. Tiene diez sitios de unión
con antígeno y es secretada principalmente en respuestas
humorales primarias timodependientes y en respuestas timoindependientes.
Es de baja afinidad pero presenta gran avidez por antígenos
multivalentes especialmente bacterianos. Es una potente
fijadora del complemento, al presentar cinco fragmentos
Fc que unen al factor del complemento C1q. La IgM se encuentra
también en la membrana de linfocitos B en forma de
monómero, constituyendo los receptores idiotípicos
de estas células.
La IgG (2) es la inmunoglobulina más abundante en
el plasma, es monomérica y es producida en grandes
cantidades durante respuestas secundarias a antígenos
timodependientes. Sus principales funciones biológicas
incluyen fijación del complemento, unión a
receptores para Fc en células fagocíticas
al opsonizar partículas durante la fogocitosis y
unión a receptores en células NK durante la
citotoxicidad mediada por anticuerpos (ADCC). Esta inmunoglobulina
atraviesa la placenta confiriendo protección al feto
durante el embarazo.
La IgA (3) se encuentra en lágrimas, leche, saliva
y mucosa de los tractos intestinal y digestivo. Está
formada por dos unidades básicas unidas por una pieza
secretora sintetizada por las células epiteliales
de las mucosas. Esta pieza secretora es un polipéptido
responsable del trasporte de la IgA a través del
epitelio. Ademas la proteje de la acción de enzimas
proteolíticas presentes en las secresiones. Es sintetizada
en grandes cantidades por acúmulos linfoides y placas
de Peyer del intestino. No fija complemento ni es opsonina,
sin embargo su importancia es enorme al impedir el ingreso
de microorganismos y macromoléculas al organismo.
La IgE (4) se encuentra en muy bajas concentraciones en
el suero de personas normales, y en mayores concentraciones
en individuos atópicos. En estos últimos es
responsable de los cuadros de hipersensibilidad mediada
por un mecanismo de daño inmunológico tipo
I de la clasificación de Gell y Coombs. El fragmento
Fc de estas inmunoglobulinas presenta gran afinidad por
receptores para Fc epsilon en células cebadas y basófilos.
Al estar ubicada en su superficie y recibir el estímulo
antigénico, la IgE induce su degranulación
iniciando un proceso inflamatorio y produciendo la contracción
del músculo liso. En condiciones normales, esta inmunoglobulina
interviene en la respuesta inmune protectora contra parásitos
especialmente helmintos.
La IgD es una inmunoglobulina unida a membrana de los linfocitos
B. Su presencia en conjunto con IgM confiere inmunocompetencia
a estos linfocitos. Está practicamente ausente en
el suero.
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